Ribosom

Ribosomen sind Protein/RNA Komplexe die in großer Zahl im Cytoplasma jeder Zelle vorkommen. Ihre Aufgabe ist es, aus der Sequenzinformation der mRNA das Protein herzustellen. Dieser Prozess wird Proteinbiosynthese oder Translation genannt.

Ribosomen setzten sich aus zwei Untereinheiten zusammen: einer großen Untereinheit, die die Aminosäuren zur Kette verknüpft (Peptidyltransferaseaktivität), und einer kleinen Untereinheit, die für die mRNA-Erkennung, also die korrekte Reihenfolge der Aminosäuren, verantwortlich ist. Beide Untereinheiten bestehen aus Proteinen und rRNA (siehe Abbildung).

Sowohl Eukaryoten als auch Prokaryoten besitzen Ribosomen, doch gibt es einige Unterschiede. Eukaryotische Zellen besitzen zwischen 10⁵ und 10⁷ Ribosomen mit einer Größe von 25nm Durchmesser. Das Molekulargewicht des Eukaryoten-Ribosoms beträgt 80S, das Gewicht der großen Untereinheit ist 60S, der kleinen 40S. (S ist die Sedimentationseinheit, früher Svedberg-Einheit; vgl. Theodor Svedberg). In Eukaryoten gibt es außer den freien Ribosomen, die sich im Cytoplasma befinden, auch membrangebundene Ribosomen, die sich an die Membranen des rauhen Endoplasmatischen Retikulums (ER) binden.

Bakterien besitzen weniger (ca. 10⁴) und insgesamt kleinere (23nm) Ribosomen. Ihr Gesamtgewicht beträgt 70S, und sie bestehen aus einer 30S- und einer 50S-Untereinheit.

Ribosomen aus Mitochondrien und Chloroplasten zählen zu den prokaryotischen Ribosomen, was die Endosymbiontenhypothese stützt.

Kommt die kleine Untereinheit mit einer mRNA in Kontakt, lagert sich auch eine große Untereinheit an und die Proteinbiosynthese (Translation) beginnt.

Für den Transport der Proteine gibt es Mechanismen, die sicherstellen, dass diese auch zum richtigen Ziel gelangen. Bei Eukaryoten gibt es zwei Möglichkeiten. Wird das Protein an einem freien Ribosom gebildet, werden in das Protein kurze Aminosäuresequenzen eingebaut, die das Ziel bestimmen (targeting). Hauptprodukt sind dabei Bausteine für das Cytosol und für andere Organellen (z. B. Zellkern, Peroxisomen, Mitochondrien, Chloroplasten) oder die ribosomalen Proteine, die im Nukleolus wieder zu neuen Ribosomen zusammengebaut werden.

Proteine, die an membrangebundenen Ribosomen der rauhen ER synthetisiert werden, müssen durch den Golgi-Apparat. Danach können sie als Sekrete oder in Lysosomen die Zelle verlassen, oder sie werden in die Membran von intrazellulären Vesikeln eingebaut (integrale Proteine).

In Bakterienzellen kommen nur freie Ribosomen vor, es gibt keine Kompartimente und keinen Vesikelfluss.

Die Funktionsweise des Ribosoms kann durch das Allosterische-Dreistellenmodel charakterisiert werden. Danach besitzt das Ribosom drei tRNA-Bindungsstellen, die A-(Aminoacyl-), P-(Peptidyl-) und E-(Exit-) Stelle. Während des Elongationszyklus oszilliert das Ribosom zwischen zwei Zuständen, dem prä- und dem post-translationalen Zustand, wobei immer zwei der drei tRNA-Bindungsstellen mit einer tRNA besetzt sind. Im prätranslationalen Zustand sind die A- und P-Stelle besetzt, wobei die P-Stelle die tRNA mit der Polypeptidkette trägt und die A-Stelle von der neu hinzugekommen Aminoacetyl-tRNA besetzt ist. Im Ribosom wird nun die Polypeptidkette von der P-Stellen tRNA auf die A-Stellen tRNA übertragen. danach wechselt das Ribosom in den posttranslationalen Zustand und wandert um drei Basen auf der mRNA weiter wodurch die vorherige A-Stellen tRNA zur P-Stellen tRNA wird und die nun leere ehemalige P-Stellen-tRNA über die E-Stelle (Exit) aus dem Ribosom geschleust wird.

Die beiden Hauptzustände des Ribosoms (prä und post) werden durch eine hohe Aktivierungsenergie-Barriere voneinander getrennt. Die zentrale Rolle der beiden Elongationsfaktoren besteht darin diese Energiebarriere zu erniedrigen und so das Ribosom jeweils in den anderen Zustand zu versetzten.