Aquaporin

Aquaporin ist ein integrales Membranprotein, dessen einzige Aufgabe darin besteht, Wasser durch die Zellmembran zu transportieren (Wasserkanal). Aquaporine kommen in allen lebenden Organismen vor (Fachausdruck: es ist ubiquitär); von Bakterien über Pflanzen bis zum Menschen. Von physiologischer Bedeutung sind die Aquaporine vor allem in Geweben, in denen ein hoher physiologischer Fluss vorkommt, z.B. beim Aufbau des Turgordrucks in Pflanzenzellen. In Säugern ist die Dichte von Aquaporinen besonders hoch in Erythrocyten (ca. 200.000 Kanäle pro Zelle) sowie in den Zellen der proximalen Nierentubuli, die das Wasser bei der Harnbildung resorbieren.

Aquaporine spielen ebenfalls eine wichtige Rolle bei der Bluthirnschranke und treten dort in Form orthogonaler Zusammenschlüsse auf, die OAP's (orthogonal arrays of particles) genannt werden.

Die Leitfähigkeit des menschlichen Aquaporins liegt bei 3.000.000.000 Wasser-Molekülen pro Sekunde, wobei die Aktivierungsenergie sehr niedrig ist und der Selbstdiffusion des Wassers nahe kommt. AQP1 zeigt dagegen keine Leitfähigkeit für Protonen oder das Hydroniumion, ebenso werden kleine Ionen oder Alkohole nicht durchgelassen.

Daraus wird die Rolle im Aufbau von Protonengradienten deutlich, die für bioenergetische Prozesse benutzt werden.

Für seine Arbeiten an der Struktur und Wirkungsweise von Aquaporinen erhielt der Amerikaner Peter Agre im Jahr 2003 den Nobelpreis für Chemie.