Alpha-Helix

Ein häufig auftretendes Motiv der Sekundärstruktur eines Polypeptids bzw. Proteins. Andere Motive sind das beta-Faltblatt und drei verschiedene Arten von beta-turns. Als Sekundärstruktur bezeichnet man die räumliche Lage der Aminosäurenketten ohne Berücksichtigung der Seitengruppen (allgemeine Bezeichnung: "R"). Die nicht zu einem Motiv gehörenden Teile der Primärstruktur eines Proteins nennt man random-coil-Strukturen.

Die Alpha-Helix ist eine rechtshändig gedrehte Spirale mit durchschnittlich 3,6 Aminosäureseitenketten pro Umdrehung. Pro Windung wird so ein Fortschritt von 0,54 nm erzielt.

Stabilisiert wird sie durch eine Wasserstoffbrückenbindung zwischen dem Carbonylsauerstoff der n-ten und der N-H-Gruppe der (n+4)-ten Aminosäure desselben Moleküls. Die CO- und NH-Gruppen müssen zur Ausbildung der Wasserstoffbrückenbildung dicht beieinander liegen. Die engste Konfiguration liefert dabei ein aufgewickelter Strang, bei der die beiden Gruppen übereineinander zu liegen kommen. Die Seitenketten zeigen dabei nach außen.

Die Aminosäure Prolin ("Strukturbrecher") läßt sich nicht in die Helix einfügen. Wo sie auftritt, kommt es zu Abweichungen von der regelmäßigen Struktur.

Alpha-Helices sind ziemlich stabil und können als starre Zylinder eine Art Skelett des Proteins bilden.

Ein Protein mit überwiegender Helixstruktur ist z.B. das Myoglobin, ein dem Hämoglobin verwandtes Muskelprotein.